enzim

english Enzyme

ringkasan

  • sebarang protein kompleks yang dihasilkan oleh sel dan bertindak sebagai pemangkin dalam tindak balas biokimia tertentu

Gambaran keseluruhan

Enzim /ˈɛnzaɪmz/ ialah kedua-dua protein dan pemangkin biologi (biomangkin). Pemangkin mempercepatkan tindak balas kimia. Molekul di mana enzim boleh bertindak dipanggil substrat, dan enzim menukar substrat kepada molekul berbeza yang dikenali sebagai produk. Hampir semua proses metabolik dalam sel memerlukan pemangkinan enzim untuk berlaku pada kadar yang cukup pantas untuk mengekalkan kehidupan. Laluan metabolik bergantung kepada enzim untuk memangkinkan langkah-langkah individu. Kajian enzim dipanggil enzimologi dan bidang analisis pseudoenzim baru telah berkembang baru-baru ini, menyedari bahawa semasa evolusi, beberapa enzim telah kehilangan keupayaan untuk menjalankan pemangkinan biologi, yang sering dicerminkan dalam urutan asid amino dan 'pseudocatalytic' yang luar biasa. harta benda.
Enzim diketahui memangkinkan lebih daripada 5,000 jenis tindak balas biokimia. Biomangkin lain ialah molekul RNA pemangkin, dipanggil ribozim. Kekhususan enzim datang daripada struktur tiga dimensi uniknya.
Seperti semua pemangkin, enzim meningkatkan kadar tindak balas dengan menurunkan tenaga pengaktifannya. Sesetengah enzim boleh membuat penukaran substrat kepada produk berlaku berjuta-juta kali lebih cepat. Contoh yang melampau ialah orotidine 5'-phosphate decarboxylase, yang membenarkan tindak balas yang mungkin mengambil masa berjuta-juta tahun untuk berlaku dalam milisaat. Secara kimia, enzim adalah seperti mana-mana pemangkin dan tidak digunakan dalam tindak balas kimia, dan juga tidak mengubah keseimbangan tindak balas. Enzim berbeza daripada kebanyakan pemangkin lain dengan menjadi lebih spesifik. Aktiviti enzim boleh dipengaruhi oleh molekul lain: perencat ialah molekul yang mengurangkan aktiviti enzim, dan pengaktif ialah molekul yang meningkatkan aktiviti. Banyak ubat dan racun terapeutik adalah perencat enzim. Aktiviti enzim berkurangan dengan ketara di luar suhu dan pH optimumnya, dan banyak enzim terdenaturasi (secara kekal) apabila terdedah kepada haba yang berlebihan, kehilangan struktur dan sifat pemangkinnya.
Sesetengah enzim digunakan secara komersial, contohnya, dalam sintesis antibiotik. Sesetengah produk isi rumah menggunakan enzim untuk mempercepatkan tindak balas kimia: enzim dalam serbuk pencuci biologi memecahkan protein, kanji atau kotoran lemak pada pakaian, dan enzim dalam pelembut daging memecahkan protein kepada molekul yang lebih kecil, menjadikan daging lebih mudah untuk dikunyah.

enzim Telah digunakan sejak zaman purba untuk menjalankan beberapa proses dalam pembuatan makanan yang dibancuh. Malah pada hari ini, amilase malt digunakan untuk mensakkarkan kanji dalam pembuatan bir, dan rennin yang diperbuat daripada cecair perut anak lembu digunakan untuk menggumpal protein susu dalam pengeluaran keju, tetapi tidak jelas bila ini bermula. Sebaliknya, dipercayai ada yang boleh dikesan kembali ke zaman prasejarah. Walau bagaimanapun, hanya pada pertengahan abad ke-20 bahawa penggunaan enzim meninggalkan peranan tambahan dalam industri pembuatan bir dan diiktiraf sebagai teknologi bebas. Ini kerana penyelidikan tentang enzim telah berkembang pesat sejak itu, dan khususnya, disokong oleh kemajuan dalam teknologi penulenan enzim, banyak enzim telah diasingkan dalam keadaan tulen, dan butiran tindakan mereka telah dijelaskan. Ini kerana penggunaan enzim baharu direka satu demi satu berdasarkan penemuan.

Kelebihan menggunakan enzim bergantung kepada fakta bahawa enzim adalah bahan yang dihasilkan oleh organisma dan memangkinkan pelbagai tindak balas kimia yang dilakukan oleh organisma. Iaitu, enzim bertindak balas dengan paling cekap dalam keadaan sederhana yang membolehkan organisma untuk terus hidup, dan mengenali dan bertindak balas hanya kepada bahan tertentu dengan komponen biologi kompleks (ini dipanggil kekhususan substrat). Merupakan ciri yang luar biasa berbanding tindak balas kimia dengan mangkin biasa. Tindak balas di bawah keadaan sederhana tidak melibatkan denaturasi bahan mentah yang tidak perlu, dan kekhususan substrat yang ketat boleh merealisasikan dengan tepat hanya tindak balas yang diingini dalam sistem komponen yang kompleks, iaitu penjimatan tenaga yang berorientasikan industri moden. Ia boleh dikatakan sebagai cara pengeluaran penjimatan sumber dan tenaga. Atas sebab ini, aplikasi enzim telah digunakan secara meluas dalam pemprosesan makanan menggunakan bahan mentah yang agak tidak stabil dan dalam pengeluaran produk farmaseutikal yang memerlukan produk ketulenan tinggi. Memandangkan kelebihan penggunaan enzim telah diiktiraf, pembangunan persediaan enzim yang akan digunakan telah berkembang, dan dalam 20 tahun yang lalu, pelbagai jenis persediaan enzim telah dibangunkan, dan penyelidikan mengenai penggunaan aktif mereka telah membawa kepada penggunaan baru. enzim. Telah dibuka. Persediaan enzim awal disediakan daripada tisu dan rembesan haiwan dan tumbuhan, seperti malt dan rennin. Malah pada hari ini, serbuk pankreas seperti babi digunakan sebagai agen pencernaan, dan nira betik (papain) dan buah nanas (bromelain) digunakan untuk membuat agen protease. Walau bagaimanapun, dengan pengeluaran Takamine Jokichi dari Jiuqu pada awal abad ke-20 dan penubuhan kaedah untuk menghasilkan α-amilase daripada Bacillus subtilis pada tahun 1940-an, sumber enzim diperlukan daripada mikroorganisma. Ia telah menjadi. Ini kerana terdapat sejumlah besar jenis mikroorganisma, dan jika mikroorganisma yang sesuai dipilih, enzim yang sesuai untuk tujuan penggunaan boleh diperolehi dengan mudah, dan oleh kerana mikroorganisma itu mempunyai kesuburan yang kuat dan produktiviti enzim yang tinggi, enzim tersebut jimat. Ini disebabkan oleh kelebihan seperti pencapaian pembuatan. Sebilangan besar enzim yang dihasilkan secara industri pada masa ini adalah berasal dari mikrob. Malah enzim seperti rennin sedang digantikan oleh yang berasal dari mikrob.

Pada masa ini, enzim paling kerap digunakan dalam bidang industri pembuatan bir dan pemprosesan makanan, tetapi oleh kerana bahan mentah yang akan diproses mengandungi sejumlah besar kanji, protein, dan lemak, enzim yang digunakan ialah amilase, protease, dan lipase. Terdapat banyak hidrolase seperti. Antaranya, amilase telah digunakan sejak sekian lama dan mempunyai pelbagai kegunaan. Tambahan pula, dalam beberapa tahun kebelakangan ini, glukosa dan maltosa telah dihasilkan di seluruh dunia daripada amilase, dan jumlah yang digunakan adalah yang terbesar, dan jumlah pengeluaran menyumbang lebih daripada 80% daripada jumlah jumlah pengeluaran enzim. Penggunaan enzim di sebelah pemprosesan makanan adalah dalam pembuatan ubat-ubatan dan farmaseutikal, dan serbuk pankreas dan takadiastase telah digunakan sebagai agen pencernaan untuk masa yang lama. Beberapa persediaan enzim telah dibangunkan, seperti agen anti-radang dan agen antitrombotik. Di samping itu, sebagai bidang yang berkaitan dengan rawatan perubatan, kaedah analisis klinikal yang mengukur jumlah komponen yang terkandung dalam darah dan air kencing dengan enzim yang sepadan telah dibangunkan, dan telah menjadi mungkin untuk mendiagnosis penyakit dengan cepat dan tepat. Tambahan pula, dalam industri kimia termasuk farmaseutikal Bahan kimia halus Penggunaan enzim telah digunakan secara meluas sebagai cara pembuatan, dan terdapat banyak produk seperti penisilin sintetik, hormon steroid, asid amino, dan asid nukleik. Selain hidrolase, enzim yang terlibat dalam tindak balas seperti redoks, pengisomeran, dan pemindahan sering digunakan dalam pengeluaran ini. Perkembangan teknologi terkini enzim tidak bergerak mesti disebut sebagai salah satu faktor yang membawa kepada perkembangan penggunaan enzim dalam pelbagai bidang. Ini melibatkan penjerapan atau pengikatan enzim kepada sejenis pembawa, atau membungkusnya dalam gel atau mikrokapsul khas untuk melarutkannya, contohnya, mengisinya dalam lajur, melewatinya melalui larutan substrat, dan bertindak balas. Berbanding dengan kaedah konvensional menggunakan enzim dengan kaedah kelompok, enzim boleh digunakan berulang kali, yang telah meningkatkan kecekapan ekonomi secara mendadak. Di samping itu, ia telah menjadi mungkin untuk menghubungkan lajur beberapa enzim untuk menjalankan tindak balas rumit yang sama seperti dalam badan hidup. Penggunaan enzim dijangka akan terus berkembang dan menjadi lebih penting sebagai cara pembuatan dalam industri kimia melalui pembangunan enzim baharu dan pembangunan teknologi untuk kegunaannya. Di samping itu, dengan menggunakan kejuruteraan genetik, mikroorganisma secara bebas boleh mendapatkan mereka yang mempunyai susunan magnitud yang lebih tinggi keupayaan menghasilkan enzim dan strain mutan yang menghasilkan enzim yang berasal daripada organisma lain, dan diletakkan sebagai sumber enzim. Nampaknya ia akan dipertingkatkan lagi.
Yoshio Tsujisaka

Istilah umum untuk pemangkin protein yang dihasilkan dalam sel organisma hidup. Di mana kehidupan wujud, enzim amat diperlukan untuk kehidupan dalam semua organisma hidup, daripada mikroorganisma yang merupakan organisma unisel kepada tumbuhan, haiwan dan manusia yang merupakan organisma multisel. Protein, yang merupakan komponen utama enzim, ialah rantai polipeptida yang disintesis dengan menghubungkan secara berurutan kira-kira 20 jenis asid α-amino jenis L daripada terminal NH 2 melalui pengikatan peptida berdasarkan maklumat genetik DNA yang unik kepada setiap organisma. . Walau bagaimanapun, tidak seperti protein struktur lain seperti protein otot dan protein membran, protein enzim mempunyai pusat aktif di satu sudut molekul. Saya ada. Sebagai tambahan kepada protein, sesetengah enzim memerlukan molekul dan ion bukan protein seperti ion logam, koenzim sebagai sebatian organik tertentu, dan kation dan anion bukan organik untuk menyatakan aktivitinya dan mengekalkan strukturnya. Bukan sedikit.

Pertemuan manusia dan enzim

Semua orang tahu bahawa enzim adalah bahan sedemikian hari ini. Enzim, seperti namanya, pada asalnya penapaian Ia berkait rapat dengan fenomena semula jadi, dan ia telah digunakan setiap hari oleh manusia sejak dahulu lagi apabila kewujudan dan bahan enzim tidak diketahui. Dalam menghasilkan pelbagai makanan yang ditapai seperti sake, keju, miso, dan kicap, bukan sahaja kualiti beras, gandum, susu, kacang soya, atau buah-buahan seperti anggur dan epal, tetapi juga mikroorganisma yang terlibat dalam penapaian dipilih. Menghasilkan makanan dan minuman berkualiti tinggi dengan rasa yang kaya dengan mahir dengan memilih jenis kicap yang sesuai dan menetapkan pelbagai keadaan seperti suhu penapaian, kepekatan ion hidrogen (pH) dan tekanan separa oksigen daripada pengalaman bertahun-tahun. Ia benar-benar menakjubkan. Apabila penapaian berlangsung secara sederhana, ia dilengkapi dengan teknologi untuk menyekat tindak balas yang berlebihan dengan rawatan pensterilan haba dan menghalang alkohol daripada berubah kepada asid. Dengan menambah lye dalam perjalanan untuk menukar pH kepada alkali, aliran metabolisme dialihkan ke arah pengumpulan gliserol untuk meningkatkan rasa manis, dan ia mempunyai kebijaksanaan dan teknologi yang setanding dengan kejuruteraan penapaian moden. ..

Oleh itu, enzim telah terlibat secara mendalam dengan manusia sebagai entiti yang sangat diperlukan dalam kehidupan seharian, tetapi kewujudan dan kandungannya hanya diiktiraf beberapa ratus tahun yang lalu.

Sejarah penyelidikan enzim

Seperti yang dinyatakan di atas, manusia telah menggunakan enzim dengan berkesan melalui tindakan sel mikrob yang dipanggil penapaian, sementara masih tidak jelas apakah bahannya. Ia telah ditunjukkan bahawa ini mungkin dengan penemuan dan penamaan enzim diastase (1832) oleh Payan Anselme Payen (1795-1871) dan Perso Jean François Persoz (1805-68), dan kanji daripada ekstrak bebas sel malt. Pencapaian sakarifikasi (1833), dan penemuan enzim pencernaan dalam cecair gastrik oleh T. Schwan (1836) dan penamaan pepsin mencetuskan beberapa pencapaian perintis.

Persepsi bahawa enzim sama sekali tidak boleh dipisahkan daripada fenomena kehidupan itu sendiri secara beransur-ansur semakin mendalam, tetapi kontroversi animasi JF Liebig dan L. Pasteur yang terkenal, dan pencapaian E. Buchner dalam penapaian alkohol dengan ekstrak yis bebas sel. Dengan (1896) pada puncaknya, pemahaman bahawa molekul enzim adalah pemangkin protein untuk metabolisme dalam badan hidup telah mendalam, tetapi bukti muktamad masih belum diperoleh. Sementara itu, Wilhelm Kühne (1837-1900) memberi nama Enzim berdasarkan perkataan Yunani untuk "apa yang terdapat dalam ragi" (1878).

Petunjuk muktamad bahawa enzim adalah protein adalah kejayaan penghabluran urease kacang pedang oleh James Batcheller Sumner (1887-1955) (1926). Pada masa itu, aktiviti penyelidikan dalam bidang biokimia didominasi oleh negara-negara Eropah dengan Jerman di kedudukan teratas, tetapi memandangkan Sumner adalah seorang Amerika dan bukan penyelidik terkemuka, beliau menghadapi hujah balas dan keraguan yang agak sengit. Saya tidak faham. Sebagai contoh, jika urease kristal adalah protein, ia sepatutnya kehilangan aktiviti pemangkinnya jika ia terdegradasi dengan protease (enzim proteolitik), tetapi ia tidak kehilangan aktivitinya apabila dirawat dengan protease. Penyelidik Eropah berpendapat bahawa bahan yang dikristalkan Sumner mestilah bukan urease mahupun protein. Malah, urease sememangnya sangat tahan terhadap protease dan mungkin mengekalkan struktur yang sangat padat (keras). Atas sebab ini, ia dianggap mudah untuk membentuk kristal.

Berikutan penghabluran urease oleh Sumner, penghabluran pelbagai enzim telah dicapai satu demi satu, dan tiada siapa yang meragui bahawa enzim itu adalah molekul berasaskan protein. Di satu pihak, terima kasih kepada kemajuan pesat dalam kaedah untuk analisis sifat fizikal dan kimia protein, seperti analisis ultracentrifugal, elektroforesis, dan pembelauan sinar-X, struktur molekul enzim dan fungsi pemangkinnya, juga. Fungsi kawalan dan lain-lain telah beransur-ansur menjadi jelas. Jadual garis besar kemajuan penyelidikan enzim 1 Saya meringkaskannya dalam.

Struktur enzim

Berat molekul protein enzim bermula dari kira-kira 10,000 dan mencapai beberapa juta, tetapi saiz satu rantai polipeptida adalah kira-kira 40,000 hingga 50,000 atau kurang. Oleh itu, enzim dengan berat molekul yang lebih tinggi dianggap sebagai koleksi polipeptida berbilang, atau subunit, dengan beberapa pengecualian. Terdapat beribu-ribu hingga puluhan ribu jenis protein enzim yang dihasilkan dalam vivo, tetapi punca utama perbezaan dalam struktur dan sifat setiap protein ialah komposisi dan urutan urutan sisa asid amino yang membentuk rantai polipeptida. Ia adalah satu perbezaan. Adalah diketahui umum hari ini bahawa perbezaan dalam struktur utama protein adalah berdasarkan perbezaan maklumat genetik DNA, tetapi keperibadian molekul enzim adalah berdasarkan gabungan subunit dan kofaktor selain daripada molekul protein. Ia juga dipengaruhi oleh jenis. Molekul di mana komponen selain daripada protein yang diperlukan untuk ekspresi aktiviti terikat kepada enzim yang hanya terdiri daripada protein dipanggil holoenzim, dan bahagian protein holoenzim dipanggil apoenzim. Derivatif seperti vitamin B 1 , B 2 , dan B 6 dan bahan organik seperti ATP juga termasuk dalam kumpulan prostetik, dan ini termasuk terutamanya. Koenzim Walaupun dirujuk sebagai koenzim, sebagai tambahan, K⁺, Na⁺, Cl⁻, Ca 2 kation seperti ⁺, bukan anionik, juga enzim yang memerlukan ion logam kecil.

Apabila pelbagai asid amino didehidrasi dan dipekatkan secara enzimatik untuk membentuk peptida dan rantai polipeptida dengan panjang tertentu disintesis mengikut maklumat genetik, α-spiral disebabkan oleh interaksi rantai sampingan pelbagai sisa asid amino dalam rantai peptida. . , Β-lembaran, gegelung rawak, dan struktur sekunder lain terbentuk. Tambahan pula, bergantung kepada bagaimana struktur sekunder ini digabungkan, struktur tiga dimensi (struktur tertier) seperti sfera, berbentuk rod, dan berbentuk plat terbentuk. Dalam kes enzim dengan berat molekul yang besar, seperti yang dinyatakan sebelum ini, interaksi bukan kovalen antara rantai polipeptida homolog atau heterolog membentuk enzim oligomerik yang dipanggil dengan subunit. Struktur sekunder kepada kuaternari yang disebut di atas kadang-kadang dipanggil struktur protein peringkat tinggi (Rajah). 1 ). Pelbagai protein selain daripada enzim, seperti protein otot, protein imun, dan protein membran, adalah serupa kerana ia mempunyai struktur tertib yang lebih tinggi, tetapi ciri terbesar struktur enzim ialah ia mempunyai pusat aktif di bahagian molekul. jadilah. Pusat aktif, juga dipanggil tapak aktif atau pusat mangkin, merujuk kepada ruang yang diperlukan untuk substrat dan koenzim untuk mengikat, tetapi dalam banyak kes, jurang sempit (kangeki) dibuka dari permukaan molekul enzim ke arah dalam. Ia tersebar seperti (Gamb.) 2 ).
protein

Tindak balas enzim

Enzim, tidak seperti pemangkin kimia lain, bertindak hanya pada julat substrat substrat yang sangat terhad. Sebagai contoh, apabila gula dihidrolisiskan dengan asid hidroklorik, bukan sahaja kanji tetapi juga pelbagai polisakarida dan oligosakarida digunakan sebagai substrat, tetapi amilase berasaskan kanji juga adalah glikogen dan xylan (polisakarida yang mengandungi xylose sebagai komponen utama). Ia tidak berfungsi pada istilah generik). Di samping itu, alanine dehidrogenase menggunakan L-alanine sebagai substrat tidak bertindak pada D-alanine. Ciri sedemikian dipanggil kekhususan substrat enzim. Sebaliknya, walaupun substrat adalah sama, tindak balas akan berubah jika enzim berbeza. Sebagai contoh, menggunakan asid L-glutamat sebagai substrat, satu enzim menghasilkan asid α-ketoglutarik melalui tindak balas penyahhidrogenannya, dan enzim lain memangkinkan tindak balas transaminasi. Ini dipanggil kekhususan tindak balas enzim. Oleh itu, enzim mempunyai kekhususan yang sangat ketat dari segi substrat dan tindak balas.

Terdapat satu lagi ciri utama yang menjadikan enzim berbeza daripada pemangkin kimia lain. Apabila cuba menghidrolisis kanji dengan asid hidroklorik, tindak balas tidak berjalan dengan baik melainkan ia dipanaskan pada suhu tinggi dan pH juga berasid kuat. Sebaliknya, apabila amilase dibenarkan bertindak, pH adalah hampir neutral dan suhu adalah 25 hingga 30 ° C. Di samping itu, terdapat banyak tindak balas kimia yang tidak diteruskan melainkan tekanan dikenakan. Tindak balas enzimatik mempunyai ciri bahawa ia berjalan dengan cekap walaupun dalam keadaan sederhana seperti suhu normal, tekanan normal, dan pH fisiologi, dan tenaga pengaktifan tindak balas boleh menjadi sangat kecil.

Bagaimanakah ciri-ciri ini berlaku? Mari kita periksa tindakan enzim dengan lebih terperinci. Tindak balas pemangkin enzim ditunjukkan dalam rajah. 3 Ia berjalan melalui tiga proses seperti dalam. Pertama, substrat (S) mengikat ke pusat aktif molekul enzim (E) untuk membentuk kompleks enzim-substrat (kompleks ES). Kompleks ini juga dipanggil kompleks Michaelis selepas L. Michaelis, yang mencadangkan model ini, tetapi ia amat tidak stabil dan mudah tercerai apabila tindak balas pemangkin tidak diteruskan. Apabila tindak balas berlangsung, substrat berubah menjadi produk di pusat aktif, selepas itu produk (P) dibebaskan daripada enzim. Enzim yang telah kembali ke keadaan asalnya serta-merta bertindak pada substrat seterusnya. Kadar di mana siri tindak balas ini membuat satu revolusi dinyatakan sebagai kadar pusing ganti atau aktiviti molekul aktiviti molekul, dan bilangan mol substrat yang 1 mol molekul enzim berubah dalam 1 minit biasanya digunakan sebagai satu unit. Nilainya adalah dalam ribuan hingga puluhan ribu dalam keadaan fisiologi. Tindak balas yang baru diterangkan boleh dinyatakan dengan persamaan seperti berikut.

E + S⇄ES─ → E + P

Kewujudan kompleks ES pertama kali dicadangkan oleh Michaelis sebagai hipotesis kerja, tetapi dalam beberapa tahun kebelakangan ini, contoh eksperimen menangkap bahannya melalui kaedah spektroskopi dan kaedah pembelauan sinar-X telah terkumpul. Jika kadar awal tindak balas diukur sambil mengekalkan keadaan seperti kepekatan, pH, dan suhu pemangkin kimia biasa atau pemalar enzim dan hanya menukar kepekatan substrat, angka menunjukkan dalam kes pemangkin kimia. Empat ―――― a Manakala garis lurus seperti yang ditunjukkan di atas diperolehi, dalam kes enzim, angka normal diperolehi. Empat ―――― bb Keluk seperti ini diperolehi. Ini sepadan dengan sebahagian daripada hiperbola. Apabila kepekatan substrat menjadi tidak terhingga, kadar tindak balas awal mencapai nilai malar dan tidak meningkat lagi. Kadar tindak balas pada masa itu dipanggil kadar tindak balas maksimum halaju maksimum, diwakili oleh V m a x. Juga dirujuk sebagai kepekatan malar substrat Michaelis yang memberikan separuh nilai V m a x, dinyatakan dalam K m. V m a x dan K m ialah parameter terpenting dalam analisis kinetik tindak balas enzim. Sebagai contoh, apabila D-alanine diberikan kepada enzim yang substratnya adalah L-alanine, D-alanine boleh mengikat pusat aktif enzim, tetapi tindak balas pemangkin tidak diteruskan. Dan jika nisbah kepekatan L-alanine dan D-alanine adalah kurang daripada 1, aktiviti enzim berkurangan secara balik. 5- (b) Ia menjadi hubungan seperti. Ini dipanggil perencatan kompetitif atau perencatan kompetitif. Dalam erti kata lain, ia menunjukkan bahawa persaingan untuk pusat aktif berlaku. Beberapa perencat ditunjukkan dalam 5- (c) Jenis bukan antagonis seperti tidak biasa. Dengan cara ini, dalam beberapa enzim, lengkung tepu substrat tidak hiperbolik, 6 Terdapat banyak perkara yang memberikan bentuk S (sifat sigmoid) atau bentuk yang hampir dengan segi empat tepat. Fenomena ini sering dilihat dalam enzim alosterik dan dipanggil kesan kerjasama, dan sifat lengkung tersebut dinyatakan oleh parameter yang dipanggil pekali Bukit (disingkatkan sebagai n). Pekali bukit ditunjukkan dalam rajah 8 Dituntut oleh pembinaan.

Seterusnya, mari kita pertimbangkan tindak balas enzim mengikut jenis. Di bawah organisasi Suruhanjaya Enzim Antarabangsa, semua enzim yang dilaporkan setakat ini dibahagikan secara kasar kepada enam jenis (Jadual). 2 ). 1 mengandungi redoks, 2 mengandungi peralihan (pemindahan), 3 mengandungi hidrolisis, 4 mengandungi penyingkiran (cleavage), 5 mengandungi isomerisasi, dan 6 mengandungi enzim yang memangkinkan setiap tindak balas pengikatan (sintesis). Sebagai contoh, alkohol dehidrogenase bernombor EC1, 1, 1, 1, tetapi yang pertama ialah oksidoreduktase, yang kedua memerlukan NAD sebagai koenzim, dan yang seterusnya. Bertindak pada ikatan CH-OH, dan 1 terakhir merujuk kepada nombor individu kumpulan. Menjelang kira-kira 1980, bilangan enzim yang telah diberikan nombor pendaftaran telah melebihi 2,000, tetapi nampaknya tidak lama lagi ia mencapai 10,000.

Mod kewujudan enzim

Semua enzim adalah sama kerana ia terutamanya terdiri daripada protein, tetapi keadaan kewujudan dan syarat-syarat untuk ekspresi fungsi dalam badan hidup bukanlah mudah. Pertama, dari segi komposisi, ia boleh dibahagikan kepada enzim monomer (enzim monomer) yang terdiri daripada hanya satu rantai polipeptida dan enzim oligomer yang wujud sebagai agregat berbilang subunit homolog atau heterolog. Sebaliknya, sesetengahnya adalah protein kompleks di mana gula, lipid, dan molekul bukan protein lain terikat secara kovalen kepada enzim yang hanya terdiri daripada protein. Sesetengah enzim memerlukan koenzim, kation, dan anion untuk ekspresi aktiviti, dan sebahagian daripadanya terikat kuat pada pusat aktif, manakala yang lain hanya memerlukan protein. Dalam badan hidup, kompleks multienzim yang dipanggil juga dikenali di mana satu siri tindak balas kimia yang disambungkan sebagai aliran metabolik dimangkinkan oleh beberapa enzim yang disusun secara spatial dalam susunan tindak balas, iaitu asid lemak rantai panjang. Biosintesis (rajah) 9 ) Dan tindak balas dehidrogenasi asid α-keto dimangkinkan. Sebaliknya, diketahui umum bahawa apabila sintesis protein selesai, molekul itu wujud sebagai molekul tidak aktif, tetapi sebahagian daripada molekul mengalami degradasi terhad protease seperti yang diperlukan, mengakibatkan ekspresi aktiviti enzimatik. Banyak contoh protease ditemui, seperti pengeluaran chymotrypsin daripada chymotrypsinogen dan pepsin daripada pepsinogen. Tidak jarang enzim mempunyai fungsi pengawalseliaan dalam menyokong aktiviti kehidupan. Kawalan maklum balas metabolisme adalah contoh biasa, yang akan diterangkan kemudian. Terdapat beberapa contoh yang diketahui tentang apa yang dipanggil isozim, yang hadir sebagai dua atau lebih jenis molekul dalam sel yang sama walaupun ia memangkinkan tindak balas yang sama. Apabila enzim tetramer dihasilkan dengan menggabungkan dua jenis subunit (jenis H dan jenis M), seperti laktat dehidrogenase, sejumlah lima jenis isozim dihasilkan (Rajah). 7 ) Walau bagaimanapun, pengedarannya ditentukan secara genetik untuk setiap organ, dan dikatakan bahawa setiap organ menyumbang kepada peraturan metaboliknya yang unik.

Enzim dan kehidupan

Pelbagai tindak balas kimia yang menyokong aktiviti hidup (sintesis / penguraian bahan, pengangkutan, perkumuhan, detoksifikasi, bekalan tenaga, dll.) semuanya dijalankan dengan penglibatan enzim. Walau bagaimanapun, tidak seperti bahagian dalam tabung uji atau bikar, medan organisma hidup adalah sangat tidak seragam kerana ia terdiri daripada pelbagai organ, tisu, dan struktur kompleks lain. Contohnya, walaupun terdapat jumlah enzim dan substrat yang mencukupi, tiada tindak balas boleh berlaku jika terdapat membran atau dinding tidak telap di antara mereka. Penyetempatan dan penyetempatan enzim mempunyai kepentingan yang besar dalam organisma hidup.

Hanya kira-kira 20 tahun yang lalu, penemuan itu dibuat yang jelas menunjukkan bahawa enzim memainkan peranan penting dalam menyokong kehidupan. Pemerhatian oleh Amberger HEUmbarger dan Purdy AB Pardee menunjukkan bahawa apabila bahan biologi seperti isoleucine dan triptofan dihasilkan lebih daripada yang diperlukan dalam sel, mekanisme yang secara automatik menyekat biosintesisnya berfungsi. Siasatan lanjut mendedahkan bahawa aktiviti enzim tertentu yang terletak pada peringkat awal sistem biosintesis bahan tertakluk kepada perencatan maklum balas oleh produk akhir sistem. Perencatan maklum balas pada asasnya berbeza daripada perencatan sintesis enzim, atau penindasan yang diketahui sebelum ini, disebabkan oleh interaksi khusus molekul enzim tertentu dengan produk awal tertentu. Hasil penyelidikan oleh Purdy et al., Sebagai contoh, angka Sepuluh , , 11 11 Dalam kes aspartate carbamoyl transferase (ATCase), produk akhir, CTP (cytidine triphosphate), berada di pusat kawalan yang terdapat dalam subunit pengawalseliaan ATCase, yang memangkinkan tindak balas pada peringkat awal. Telah didedahkan bahawa mekanisme pengikatan dikawal oleh perubahan struktur peringkat tinggi protein enzim. J. Mono, yang baru menerbitkan teori operon, berminat dengan fenomena sedemikian, dan dalam erti kata bahawa aktiviti itu dikawal oleh bahan yang strukturnya berbeza daripada substrat. Kesan alosterik Saya memberinya nama kesan alosterik. Secara beransur-ansur menjadi jelas bahawa kesan alosterik memainkan peranan penting bukan sahaja dalam menghalang maklum balas metabolik tetapi juga dalam mengikat molekul oksigen kepada hemoglobin dan mengawal fungsi protein membran dan protein otot. Dengan cara ini, baru-baru ini telah diakui bahawa banyak enzim memainkan peranan utama dalam pengawalan aktiviti kehidupan, bukan hanya sebagai pemangkin. Sebagai tambahan kepada kesan alosterik, satu lagi peraturan penting adalah dengan pengubahsuaian enzimatik protein enzimatik.

Dua jenis glikogen fosforilase otot diketahui: jenis b, yang terdiri daripada dua subunit dengan berat molekul kira-kira 100,000, dan jenis a, yang terdiri daripada empat subunit dengan berat molekul hampir dua kali ganda daripada berat molekul. Walau bagaimanapun, agregat jenis-b tidak sepadan dengan jenis-a sebagaimana adanya, tetapi asid ortofosforik dilekatkan pada residu serin khusus setiap subunit oleh ikatan ester. Penukaran daripada jenis b kepada jenis a dimangkinkan oleh enzim tertentu, fosforilase kinase, dan fosfat yang mengikat sisa serin adalah ATP Dibekalkan daripada. Penukaran daripada jenis a kepada jenis b juga dimangkinkan oleh enzim fosfatase. Jenis a dan jenis b berbeza dalam tahap AMP (adenosine monofosfat) yang diperlukan untuk ekspresi aktiviti mereka. Jenis a mempunyai 60% aktiviti tanpa AMP, manakala jenis b mempunyai sedikit aktiviti tanpa AMP. Sifat-sifat ini sebenarnya mempunyai implikasi penting untuk pengawalan metabolisme glikolitik oleh fosforilase. Satu lagi contoh biasa pengubahsuaian enzim ialah adenilasi E. coli glutamin synthetase. Dalam Escherichia coli, tindak balas sintetase glutamin terletak pada peringkat awal biosintesis pelbagai bahan biologi dan tertakluk kepada perencatan maklum balas oleh bahan ini. Walau bagaimanapun, apabila AMP terikat secara kovalen kepada sisa tirosin tertentu molekul enzim, kepekaan maklum balas dan keperluan logam Ia telah dijelaskan oleh Statman E Stadtman et al. Bahawa jantina berubah dengan ketara.

Keabnormalan enzim

Terdapat anemia kongenital yang kerap berlaku di kalangan penduduk asli Afrika dan kulit hitam Amerika. Apabila darah orang kulit hitam ini dikumpulkan dan sel darah merah diperiksa di bawah mikroskop, mereka berubah bentuk menjadi bentuk sabit dari masa ke masa, dan sel darah merah akhirnya menjadi hemolisis. Hasil daripada mengekstrak hemoglobin daripada eritrosit pesakit anemia ini dan membandingkannya dengan hemoglobin biasa, L. Pauling et al. Mendapati bahawa asid glutamat rantai-β dalam subunit telah bermutasi kepada valine. .. Pauling memutuskan untuk memanggil ini sebagai penyakit molekul, tetapi sejak itu, beberapa kes telah dijumpai di mana keabnormalan berlaku dalam fungsi pemangkin akibat biosintesis protein dan mutasi dalam struktur primer. Yang paling terkenal ialah fenilketonuria. Penyakit ini berpunca daripada kekurangan phenylalanine hydroxylase, yang menukar fenilalanin kepada tyrosine, dan jika tidak dirawat pada masa bayi baru lahir, ia akan meninggalkan kerosakan besar pada sistem saraf kranial pada masa hadapan. Jika keabnormalan ditemui pada bayi, mengeluarkan fenilalanin daripada diet boleh menghalang gangguan itu. Punca keabnormalan enzim tidak semestinya kongenital, tetapi terdapat pelbagai punca yang mungkin seperti keabnormalan yang diperolehi dalam biosintesis dan kadar penguraian enzim, dan perubahan dalam sifat fizikal dan struktur molekul enzim. ..
Kesilapan metabolisme bawaan

Penggunaan dan penggunaan enzim

Pelbagai percubaan telah dibuat untuk menghasilkan makanan, farmaseutikal, racun perosak, bahan industri, dsb. dengan cekap dengan ketulenan tinggi dengan menggunakan pelbagai ciri enzim yang diterangkan setakat ini, dan hanya sedikit yang telah digunakan secara praktikal. Tidak. Sebaliknya, terdapat banyak kes di mana enzim digunakan secara langsung dalam rawatan perubatan, termasuk rawatan empiema dengan pemberian protease, dan banyak keputusan telah diperolehi. Khususnya, kaedah imobilisasi terkini digunakan secara meluas. Jadualkan ini 3 , , Empat Saya meringkaskannya dalam.
Industri enzim
Masanobu Tokushige

Istilah generik untuk protein yang dihasilkan oleh sel dan memangkinkan tindak balas kimia yang berlaku dalam vivo. Terdapat enzim monomerik yang terdiri daripada satu rantai polipeptida tunggal dan enzim oligomer yang hadir sebagai agregat pelbagai subunit. Berat molekul adalah 9000 hingga 1 juta. Enzim ini mempunyai tapak aktif dalam sebahagian molekul, dan substrat yang akan bertindak balas mengikat enzim di tapak ini dan bertindak balas selepas membentuk kompleks enzim-substrat. Kekhususan enzim bermakna pembentukan kompleks enzim-substrat rumit, dan untuk menghasilkannya, pinggir tapak aktif perlu berada dalam keadaan disosiasi ion yang sesuai (pH optimum enzim). Sekiranya struktur tersier tapak aktif dipecahkan oleh suhu tinggi atau perencat, kompleks enzim-substrat tidak boleh terbentuk dan aktiviti enzim hilang. Reaksi katalitik oleh enzim secara umumnya boleh diterbalikkan dan berfungsi untuk penguraian dan sintesis, tetapi salah satu daripada mereka sering kuat dalam organisma hidup sebenar. Sesetengah enzim memerlukan struktur molekul yang rendah (kumpulan prostetik) selain daripada protein di tapak aktif, dan dalam dehidrogenase dan sejenis, disosiasi molekul yang rendah ( coenzyme ) diperlukan Bahagian protein enzim dirujuk sebagai apoenzyme). Enzim lain memerlukan ion logam dan lain-lain.
→ Related items Isozyme | Adenosine deaminase | Enzim Allosteric | Willstäterter | γ-GTP | Sumner | GOT | GPT | Pemangkin | Biosintesis