एंजाइम

english enzyme

सारांश

  • कोशिकाओं द्वारा उत्पादित कई जटिल प्रोटीन और विशिष्ट बायोकेमिकल प्रतिक्रियाओं में उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं

अवलोकन

एंजाइम / nzaɪmz/ प्रोटीन और जैविक उत्प्रेरक (जैव उत्प्रेरक) दोनों हैं। उत्प्रेरक रासायनिक प्रतिक्रियाओं में तेजी लाते हैं। वे अणु जिन पर एंजाइम कार्य कर सकते हैं, सब्सट्रेट कहलाते हैं, और एंजाइम सब्सट्रेट को विभिन्न अणुओं में परिवर्तित करते हैं जिन्हें उत्पाद कहा जाता है। कोशिका में लगभग सभी चयापचय प्रक्रियाओं को जीवन को बनाए रखने के लिए पर्याप्त तेजी से होने के लिए एंजाइम उत्प्रेरण की आवश्यकता होती है। मेटाबोलिक मार्ग अलग-अलग चरणों को उत्प्रेरित करने के लिए एंजाइमों पर निर्भर करते हैं। एंजाइमों के अध्ययन को एंजाइमोलॉजी कहा जाता है और स्यूडोएंजाइम विश्लेषण का एक नया क्षेत्र हाल ही में विकसित हुआ है, यह मानते हुए कि विकास के दौरान, कुछ एंजाइमों ने जैविक उत्प्रेरण करने की क्षमता खो दी है, जो अक्सर उनके अमीनो एसिड अनुक्रमों और असामान्य 'स्यूडोकैटलिटिक' में परिलक्षित होता है। गुण।
एंजाइम 5,000 से अधिक जैव रासायनिक प्रतिक्रिया प्रकारों को उत्प्रेरित करने के लिए जाने जाते हैं। अन्य जैव उत्प्रेरक उत्प्रेरक आरएनए अणु हैं, जिन्हें राइबोजाइम कहा जाता है। एंजाइमों की विशिष्टता उनकी अनूठी त्रि-आयामी संरचनाओं से आती है।
सभी उत्प्रेरकों की तरह, एंजाइम अपनी सक्रियता ऊर्जा को कम करके प्रतिक्रिया दर को बढ़ाते हैं। कुछ एंजाइम सब्सट्रेट के उत्पाद में अपने रूपांतरण को कई लाख गुना तेजी से कर सकते हैं। एक चरम उदाहरण ओरोटिडाइन 5'-फॉस्फेट डिकार्बोक्सिलेज है, जो एक प्रतिक्रिया की अनुमति देता है जो अन्यथा मिलीसेकंड में होने में लाखों साल लगेंगे। रासायनिक रूप से, एंजाइम किसी भी उत्प्रेरक की तरह होते हैं और रासायनिक प्रतिक्रियाओं में खपत नहीं होते हैं, न ही वे प्रतिक्रिया के संतुलन को बदलते हैं। अधिक विशिष्ट होने के कारण एंजाइम अधिकांश अन्य उत्प्रेरकों से भिन्न होते हैं। एंजाइम गतिविधि अन्य अणुओं से प्रभावित हो सकती है: अवरोधक अणु होते हैं जो एंजाइम गतिविधि को कम करते हैं, और सक्रियकर्ता अणु होते हैं जो गतिविधि को बढ़ाते हैं। कई चिकित्सीय दवाएं और जहर एंजाइम अवरोधक हैं। एक एंजाइम की गतिविधि अपने इष्टतम तापमान और पीएच के बाहर स्पष्ट रूप से घट जाती है, और अत्यधिक गर्मी के संपर्क में आने पर कई एंजाइम (स्थायी रूप से) विकृत हो जाते हैं, उनकी संरचना और उत्प्रेरक गुण खो देते हैं।
कुछ एंजाइम व्यावसायिक रूप से उपयोग किए जाते हैं, उदाहरण के लिए, एंटीबायोटिक दवाओं के संश्लेषण में। कुछ घरेलू उत्पाद रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करने के लिए एंजाइम का उपयोग करते हैं: जैविक वाशिंग पाउडर में एंजाइम कपड़ों पर प्रोटीन, स्टार्च या वसा के दाग को तोड़ते हैं, और मांस टेंडराइज़र में एंजाइम प्रोटीन को छोटे अणुओं में तोड़ते हैं, जिससे मांस को चबाना आसान हो जाता है।

जीवित जीवों की कोशिकाओं में उत्पादित प्रोटीनयुक्त उत्प्रेरक के लिए एक सामान्य शब्द। जहां जीवन मौजूद है, एंजाइम सभी जीवित जीवों में जीवन के लिए अपरिहार्य हैं, सूक्ष्मजीवों से जो एककोशिकीय जीव हैं, पौधों, जानवरों और मनुष्यों के लिए जो बहुकोशिकीय जीव हैं। प्रोटीन, जो एंजाइम का मुख्य घटक है, एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला है जो प्रत्येक जीव के लिए अद्वितीय डीएनए की आनुवंशिक जानकारी के आधार पर पेप्टाइड बाइंडिंग द्वारा NH 2 टर्मिनल से लगभग 20 प्रकार के एल-टाइप α-एमिनो एसिड को क्रमिक रूप से जोड़कर संश्लेषित करती है। . हालांकि, अन्य संरचनात्मक प्रोटीन जैसे कि मांसपेशी प्रोटीन और झिल्ली प्रोटीन के विपरीत, एंजाइम प्रोटीन का अणु के एक कोने में एक सक्रिय केंद्र होता है। मेरे पास है। प्रोटीन के अलावा, कुछ एंजाइमों को अपनी गतिविधियों को व्यक्त करने और अपनी संरचनाओं को बनाए रखने के लिए गैर-प्रोटीन अणुओं और आयनों जैसे धातु आयनों, विशिष्ट कार्बनिक यौगिकों के रूप में कोएंजाइम, और अकार्बनिक उद्धरणों और आयनों की आवश्यकता होती है। कुछ नहीं।

इंसानों और एंजाइमों का एनकाउंटर

हर कोई जानता है कि एंजाइम आज ऐसे पदार्थ हैं। एंजाइम, जैसा कि नाम से ही स्पष्ट है, मूल रूप से हैं किण्वन यह प्राकृतिक घटना से निकटता से संबंधित है, और यह पहले से ही मानव द्वारा दैनिक रूप से उपयोग किया जाता था जब एंजाइम का अस्तित्व और पदार्थ अज्ञात था। विभिन्न किण्वित खाद्य पदार्थ जैसे कि खातिर, पनीर, मिसो और सोया सॉस के उत्पादन में, न केवल चावल, गेहूं, दूध, सोयाबीन, या अंगूर और सेब जैसे फलों की गुणवत्ता, बल्कि किण्वन में शामिल सूक्ष्मजीवों का भी चयन किया जाता है। सोया सॉस के उपभेदों का उचित चयन करके और कई वर्षों के अनुभव से किण्वन तापमान, हाइड्रोजन आयन एकाग्रता (पीएच), और ऑक्सीजन आंशिक दबाव जैसी विभिन्न स्थितियों को स्थापित करके उच्च गुणवत्ता वाले खाद्य पदार्थों और समृद्ध स्वाद वाले पेय पदार्थों का कुशलता से उत्पादन करें। यह वाकई अद्भुत था। जब किण्वन मध्यम रूप से आगे बढ़ा, तो यह गर्मी नसबंदी उपचार द्वारा अत्यधिक प्रतिक्रिया को दबाने और शराब को एसिड में बदलने से रोकने के लिए एक तकनीक से लैस था। पीएच को क्षारीय में बदलने के रास्ते में लाइ जोड़ने से, चयापचय के प्रवाह को मिठास बढ़ाने के लिए ग्लिसरॉल संचय की दिशा में बदल दिया गया था, और इसमें आधुनिक किण्वन इंजीनियरिंग की तुलना में ज्ञान और तकनीक थी। ..

एंजाइम इस प्रकार मानव जाति के साथ दैनिक जीवन में एक अनिवार्य इकाई के रूप में गहराई से जुड़े हुए हैं, लेकिन उनके अस्तित्व और पदार्थ को कुछ सौ साल पहले ही पहचाना गया था।

एंजाइम अनुसंधान का इतिहास

जैसा कि ऊपर उल्लेख किया गया है, मनुष्यों ने किण्वन नामक सूक्ष्मजीव कोशिकाओं की क्रिया के माध्यम से एंजाइमों का प्रभावी ढंग से उपयोग किया है, जबकि यह स्पष्ट नहीं है कि उनका पदार्थ क्या है। यह प्रदर्शित किया गया था कि यह पायन एंसेलमे पायन (1795-1871) और पर्सो जीन फ्रांकोइस पर्सोज़ (1805-68) द्वारा एंजाइम डायस्टेस (1832) की खोज और नामकरण और माल्ट सेल-मुक्त अर्क से स्टार्च के साथ संभव है। पवित्रीकरण (1833) की उपलब्धि, और टी. श्वान (1836) द्वारा गैस्ट्रिक तरल पदार्थ में पाचक एंजाइमों की खोज और पेप्सिन के नामकरण ने कई अग्रणी उपलब्धियां हासिल कीं।

यह धारणा कि एंजाइम किसी भी तरह से जीवन की घटना से अविभाज्य नहीं हैं, धीरे-धीरे गहरा हो गया है, लेकिन प्रसिद्ध जेएफ लिबिग और एल। पाश्चर एनीमेशन विवाद, और ई। बुचनर की खमीर के सेल-मुक्त अर्क के साथ अल्कोहल किण्वन की उपलब्धि। शिखर पर (1896) के साथ, यह समझ कि एंजाइम अणु जीवित शरीर में चयापचय के लिए प्रोटीनयुक्त उत्प्रेरक हैं, गहरा हो गया है, लेकिन निश्चित प्रमाण अभी तक प्राप्त नहीं हुए हैं। इस बीच, विल्हेम कुहने (1837-1900) ने "यीस्ट में क्या है" (1878) के लिए ग्रीक शब्द के आधार पर एंजाइम नाम दिया।

निश्चित संकेत है कि एंजाइम एक प्रोटीन है, जेम्स बैचेलर सुमनेर (1887-1955) (1926) द्वारा स्वॉर्ड बीन यूरेस का सफल क्रिस्टलीकरण था। उस समय, जैव रसायन के क्षेत्र में अनुसंधान गतिविधियों में जर्मनी के साथ यूरोपीय देशों का वर्चस्व था, लेकिन चूंकि सुमनेर एक अमेरिकी थे और किसी भी तरह से प्रमुख शोधकर्ता नहीं थे, इसलिए उन्हें काफी उग्र प्रतिवाद और संदेह का सामना करना पड़ा। मुझे यह नहीं मिला। उदाहरण के लिए, यदि क्रिस्टलीय यूरिया एक प्रोटीन है, तो इसे प्रोटीज (प्रोटियोलिटिक एंजाइम) के साथ अवक्रमित होने पर अपनी उत्प्रेरक गतिविधि खो देनी चाहिए, लेकिन प्रोटीज के साथ इलाज करने पर यह अपनी गतिविधि नहीं खोती है। यूरोपीय शोधकर्ताओं ने तर्क दिया है कि जिस पदार्थ को सुमनेर ने क्रिस्टलीकृत किया है वह न तो यूरिया और न ही प्रोटीन होना चाहिए। वास्तव में, यूरिया निश्चित रूप से प्रोटीज के लिए अत्यधिक प्रतिरोधी है और संभवत: बहुत घनी (कठोर) संरचना को बरकरार रखता है। इस कारण से, ऐसा माना जाता है कि क्रिस्टल बनाना आसान था।

सुमनेर द्वारा यूरिया के क्रिस्टलीकरण के बाद, विभिन्न एंजाइमों का क्रिस्टलीकरण एक के बाद एक हासिल किया गया था, और किसी को संदेह नहीं था कि एंजाइम एक प्रोटीन-आधारित अणु था। एक ओर, प्रोटीन के भौतिक और रासायनिक गुणों के विश्लेषण के तरीकों में तेजी से प्रगति के लिए धन्यवाद, जैसे कि अल्ट्रासेंट्रीफ्यूगल विश्लेषण, वैद्युतकणसंचलन, और एक्स-रे विवर्तन, एंजाइम अणुओं की संरचना और उनके उत्प्रेरक कार्य भी। नियंत्रण कार्य आदि धीरे-धीरे स्पष्ट हो गए हैं। एंजाइम अनुसंधान की प्रगति की रूपरेखा की तालिका 1 मैंने इसे संक्षेप में प्रस्तुत किया।

एंजाइम संरचना

एंजाइम प्रोटीन का आणविक भार लगभग 10,000 से शुरू होकर कई मिलियन तक पहुँच जाता है, लेकिन एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला का आकार लगभग 40,000 से 50,000 या उससे कम होता है। इसलिए, उच्च आणविक भार वाले एंजाइमों को कुछ अपवादों के साथ, कई पॉलीपेप्टाइड्स या सबयूनिट्स का संग्रह माना जाता है। विवो में हजारों से हजारों प्रकार के एंजाइम प्रोटीन का उत्पादन होता है, लेकिन प्रत्येक प्रोटीन की संरचना और गुणों में अंतर का प्राथमिक कारण पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला बनाने वाले अमीनो एसिड अवशेषों की संरचना और अनुक्रम क्रम है। यह एक अंतर है। आज यह सर्वविदित है कि प्रोटीन की प्राथमिक संरचना में अंतर डीएनए की आनुवंशिक जानकारी में अंतर पर आधारित होता है, लेकिन एंजाइम अणुओं की व्यक्तित्व प्रोटीन अणुओं के अलावा अन्य सबयूनिट्स और कॉफ़ैक्टर्स के संयोजन पर आधारित होती है। प्रकार से भी प्रभावित होता है। एक अणु जिसमें गतिविधि की अभिव्यक्ति के लिए आवश्यक प्रोटीन के अलावा एक घटक एक एंजाइम से जुड़ा होता है जिसमें केवल प्रोटीन होता है उसे होलोनीजाइम कहा जाता है, और होलोनीजाइम के प्रोटीन भाग को एपोएंजाइम कहा जाता है। विटामिन बी 1 , बी 2 , और बी 6 जैसे डेरिवेटिव और एटीपी जैसे कार्बनिक पदार्थ भी कृत्रिम समूह में शामिल हैं, और इन्हें विशेष रूप से शामिल किया गया है। कोएंजाइम यद्यपि कोएंजाइम के रूप में संदर्भित किया जाता है, इसके अलावा, K⁺, Na⁺, Cl⁻, Ca 2 ऐसे , एनीओनिक नहीं, एंजाइम भी होते हैं जिन्हें धातु आयनों की आवश्यकता होती है।

जब विभिन्न अमीनो एसिड एंजाइमेटिक रूप से निर्जलित होते हैं और एक पेप्टाइड बनाने के लिए संघनित होते हैं और आनुवंशिक जानकारी के अनुसार एक निश्चित लंबाई की पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला को संश्लेषित किया जाता है, तो α-सर्पिल पेप्टाइड श्रृंखला में विभिन्न अमीनो एसिड अवशेषों की साइड चेन की बातचीत के कारण होता है। . , -चादरें, यादृच्छिक कुंडलियाँ और अन्य द्वितीयक संरचनाएँ बनती हैं। इसके अलावा, इन माध्यमिक संरचनाओं को कैसे संयोजित किया जाता है, इस पर निर्भर करते हुए, त्रि-आयामी संरचनाएं (तृतीयक संरचनाएं) जैसे गोलाकार, रॉड-आकार और प्लेट-आकार का निर्माण होता है। बड़े आणविक भार वाले एंजाइमों के मामले में, जैसा कि पहले उल्लेख किया गया है, समरूप या विषम पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं के बीच गैर-सहसंयोजक अंतःक्रियाएं सबयूनिट्स के साथ तथाकथित ओलिगोमेरिक एंजाइम बनाती हैं। उपर्युक्त माध्यमिक से चतुर्धातुक संरचनाओं को कभी-कभी प्रोटीन की उच्च-क्रम संरचना कहा जाता है (चित्र।) 1 ) एंजाइमों के अलावा विभिन्न प्रोटीन, जैसे मांसपेशी प्रोटीन, प्रतिरक्षा प्रोटीन और झिल्ली प्रोटीन, समान हैं कि उनकी उच्च-क्रम संरचना है, लेकिन एंजाइम संरचना की सबसे बड़ी विशेषता यह है कि इसका एक भाग में एक सक्रिय केंद्र है। अणु होना। सक्रिय केंद्र, जिसे सक्रिय साइट या उत्प्रेरक केंद्र भी कहा जाता है, सब्सट्रेट और कोएंजाइम को बांधने के लिए आवश्यक स्थान को संदर्भित करता है, लेकिन कई मामलों में, एंजाइम अणु की सतह से अंदर की ओर एक संकीर्ण अंतर (कंगेकी) खोला जाता है। यह इस तरह फैला हुआ है (चित्र।) 2 )
प्रोटीन

एंजाइम प्रतिक्रिया

एंजाइम, अन्य रासायनिक उत्प्रेरकों के विपरीत, सब्सट्रेट सबस्ट्रेट्स की बहुत सीमित सीमा पर ही कार्य करते हैं। उदाहरण के लिए, जब चीनी को हाइड्रोक्लोरिक एसिड के साथ हाइड्रोलाइज़ किया जाता है, तो न केवल स्टार्च बल्कि विभिन्न पॉलीसेकेराइड और ओलिगोसेकेराइड भी सब्सट्रेट के रूप में उपयोग किए जाते हैं, लेकिन स्टार्च-आधारित एमाइलेज भी ग्लाइकोजन और जाइलन (एक पॉलीसेकेराइड जिसमें एक मुख्य घटक के रूप में ज़ाइलोज़ होता है)। यह सामान्य शब्द पर काम नहीं करता है)। इसके अलावा, एल-अलैनिन को सब्सट्रेट के रूप में उपयोग करने वाले अलैनिन डिहाइड्रोजनेज डी-अलैनिन पर कार्य नहीं करता है। इस तरह की विशेषता को एंजाइम की सब्सट्रेट विशिष्टता कहा जाता है। दूसरी ओर, भले ही सब्सट्रेट एक ही हो, एंजाइम अलग होने पर प्रतिक्रिया बदल जाएगी। उदाहरण के लिए, सब्सट्रेट के रूप में एल-ग्लूटामिक एसिड का उपयोग करते हुए, एक एंजाइम अपनी डिहाइड्रोजनीकरण प्रतिक्रिया द्वारा α-ketoglutaric एसिड का उत्पादन करता है, और दूसरा एंजाइम ट्रांसएमिनेशन प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। इसे एंजाइम की प्रतिक्रिया विशिष्टता कहा जाता है। इस प्रकार एंजाइमों में सब्सट्रेट और प्रतिक्रिया के संदर्भ में अत्यंत सख्त विशिष्टता होती है।

एक और प्रमुख विशेषता है जो एंजाइमों को अन्य रासायनिक उत्प्रेरकों से अलग बनाती है। हाइड्रोक्लोरिक एसिड के साथ स्टार्च को हाइड्रोलाइज करने की कोशिश करते समय, प्रतिक्रिया अच्छी तरह से आगे नहीं बढ़ती है जब तक कि इसे उच्च तापमान तक गर्म न किया जाए और पीएच भी दृढ़ता से अम्लीय न हो। दूसरी ओर, जब एमाइलेज को कार्य करने की अनुमति दी जाती है, तो पीएच लगभग तटस्थ होता है और तापमान 25 से 30 डिग्री सेल्सियस होता है। इसके अलावा, कई रासायनिक प्रतिक्रियाएं होती हैं जो तब तक आगे नहीं बढ़ती हैं जब तक कि दबाव लागू न हो। एंजाइमी प्रतिक्रिया की विशेषता है कि यह सामान्य तापमान, सामान्य दबाव और शारीरिक पीएच जैसी हल्की परिस्थितियों में भी कुशलता से आगे बढ़ती है, और प्रतिक्रिया की सक्रियता ऊर्जा बहुत कम हो सकती है।

ये विशेषताएँ कैसे उत्पन्न होती हैं? आइए एंजाइम की क्रिया को थोड़ा और विस्तार से देखें। एंजाइम की उत्प्रेरक प्रतिक्रिया को चित्र में दिखाया गया है। 3 यह तीन प्रक्रियाओं के माध्यम से आगे बढ़ता है। सबसे पहले, सब्सट्रेट (एस) एंजाइम अणु (ई) के सक्रिय केंद्र से एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स (ईएस कॉम्प्लेक्स) बनाने के लिए बांधता है। एल माइकलिस के बाद इस परिसर को माइकलिस कॉम्प्लेक्स भी कहा जाता है, जिन्होंने इस मॉडल को प्रस्तावित किया था, लेकिन यह बेहद अस्थिर है और उत्प्रेरक प्रतिक्रिया आगे नहीं बढ़ने पर आसानी से अलग हो जाता है। जैसे-जैसे प्रतिक्रिया आगे बढ़ती है, सब्सट्रेट सक्रिय केंद्र में एक उत्पाद में बदल जाता है, जिसके बाद उत्पाद (पी) एंजाइम से मुक्त हो जाता है। एंजाइम जो अपनी मूल स्थिति में वापस आ गया है, तुरंत अगले सब्सट्रेट पर कार्य करता है। जिस दर पर प्रतिक्रियाओं की यह श्रृंखला एक क्रांति करती है, उसे टर्नओवर दर या आणविक गतिविधि अणु गतिविधि के रूप में व्यक्त किया जाता है, और सब्सट्रेट के मोल्स की संख्या जो 1 मिनट में एंजाइम अणु के 1 मोल को आमतौर पर एक इकाई के रूप में उपयोग किया जाता है। शारीरिक स्थितियों के तहत इसका मूल्य हजारों से दसियों हजार में होता है। अभी वर्णित अभिक्रिया को एक समीकरण द्वारा इस प्रकार व्यक्त किया जा सकता है।

ई एस⇄ईएस─ → ई पी

ईएस कॉम्प्लेक्स का अस्तित्व पहली बार माइकलिस द्वारा एक कामकाजी परिकल्पना के रूप में प्रस्तावित किया गया था, लेकिन हाल के वर्षों में, स्पेक्ट्रोस्कोपिक विधियों और एक्स-रे विवर्तन विधियों द्वारा प्रयोगात्मक रूप से इसके पदार्थ को पकड़ने के उदाहरण जमा हुए हैं। यदि प्रतिक्रिया की प्रारंभिक दर को सामान्य रासायनिक उत्प्रेरक या एंजाइम की एकाग्रता, पीएच और तापमान जैसी स्थितियों को स्थिर रखते हुए और केवल सब्सट्रेट की एकाग्रता को बदलते हुए मापा जाता है, तो यह आंकड़ा रासायनिक उत्प्रेरक के मामले में दिखाता है। चार मैं जबकि ऊपर दिखाए गए के समान एक सीधी रेखा प्राप्त होती है, एक एंजाइम के मामले में, एक सामान्य आकृति प्राप्त होती है। चार मैं बी बी ऐसा वक्र प्राप्त होता है। यह एक अतिपरवलय के भाग से मेल खाती है। जब सब्सट्रेट की एकाग्रता अनंत हो जाती है, तो प्रारंभिक प्रतिक्रिया दर एक स्थिर मूल्य तक पहुंच जाती है और अब और नहीं बढ़ती है। उस समय की प्रतिक्रिया दर को अधिकतम प्रतिक्रिया दर अधिकतम वेग कहा जाता है, जिसे V m a x द्वारा दर्शाया जाता है। इसके अलावा करने के लिए सब्सट्रेट के Michaelis लगातार सांद्रता है कि वी के आधे मूल्य देता है एक एक्स, कश्मीर मीटर में व्यक्त हूँ के रूप में जाना जाता है। एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के कैनेटीक्स के विश्लेषण में वी एम एक्स और के एम सबसे महत्वपूर्ण पैरामीटर है। उदाहरण के लिए, जब डी-अलैनिन एक एंजाइम को दिया जाता है जिसका सब्सट्रेट एल-अलैनिन है, तो डी-अलैनिन एंजाइम के सक्रिय केंद्र से जुड़ सकता है, लेकिन उत्प्रेरक प्रतिक्रिया आगे नहीं बढ़ती है। और यदि L-alanine और D-alanine का सांद्रण अनुपात 1 से कम है, तो एंजाइम की गतिविधि विपरीत रूप से घट जाती है। 5- (बी) जैसा रिश्ता बन जाता है। इसे प्रतिस्पर्धी निषेध या प्रतिस्पर्धी निषेध कहा जाता है। दूसरे शब्दों में, यह दर्शाता है कि सक्रिय केंद्र के लिए प्रतिस्पर्धा होती है। कुछ अवरोधकों में दिखाया गया है 5- (सी) गैर-विरोधी प्रकार जैसे असामान्य नहीं हैं। वैसे, कुछ एंजाइमों में, सब्सट्रेट संतृप्ति वक्र अतिपरवलयिक नहीं होता है, 6 कई चीजें हैं जो एक एस-आकार (सिग्मॉइड प्रॉपर्टी) या एक आयत के करीब एक आकार देती हैं। इस घटना को अक्सर एलोस्टेरिक एंजाइमों में देखा जाता है और इसे सहकारी प्रभाव कहा जाता है, और ऐसे वक्रों के गुणों को हिल गुणांक (संक्षिप्त रूप में n) नामक एक पैरामीटर द्वारा व्यक्त किया जाता है। पहाड़ी गुणांक चित्र में दिखाया गया है 8 के निर्माण की मांग की है।

अगला, आइए प्रकार के अनुसार एंजाइमों की प्रतिक्रिया पर विचार करें। अंतर्राष्ट्रीय एंजाइम आयोग के संगठन के तहत, अब तक बताए गए सभी एंजाइमों को मोटे तौर पर छह प्रकारों (तालिका) में विभाजित किया गया है। 2 ) 1 में रेडॉक्स होता है, 2 में संक्रमण (स्थानांतरण) होता है, 3 में हाइड्रोलिसिस होता है, 4 में उन्मूलन (दरार) होता है, 5 में आइसोमेराइजेशन होता है, और 6 में एंजाइम होते हैं जो बंधन (संश्लेषण) की प्रत्येक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। उदाहरण के लिए, अल्कोहल डिहाइड्रोजनेज को ईसी 1, 1, 1, 1 क्रमांकित किया जाता है, लेकिन पहला एक ऑक्सीडोरक्टेज होता है, दूसरे को एनएडी को कोएंजाइम के रूप में और अगले को एनएडी की आवश्यकता होती है। सीएच-ओएच बांड पर कार्य करता है, और अंतिम 1 समूह की व्यक्तिगत संख्या को संदर्भित करता है। लगभग 1980 तक, एंजाइमों की संख्या जिनके लिए पंजीकरण संख्या पहले ही दी जा चुकी है, 2,000 से अधिक हो गई है, लेकिन ऐसा लगता है कि यह 10,000 तक पहुंचने में अधिक समय नहीं लगेगा।

एंजाइम का अस्तित्व मोड

सभी एंजाइम एक जैसे होते हैं क्योंकि वे मुख्य रूप से प्रोटीन से बने होते हैं, लेकिन अस्तित्व की स्थिति और जीवित शरीर में कार्य की अभिव्यक्ति की शर्तें किसी भी तरह से सरल नहीं होती हैं। सबसे पहले, संरचना के संदर्भ में, इसे एक मोनोमर एंजाइम (मोनोमर एंजाइम) में विभाजित किया जा सकता है जिसमें केवल एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला और एक ओलिगोमर एंजाइम होता है जो कई समरूप या विषम उपइकाइयों के समुच्चय के रूप में विद्यमान होता है। दूसरी ओर, कुछ जटिल प्रोटीन होते हैं जिनमें शर्करा, लिपिड और अन्य गैर-प्रोटीन अणु सहसंयोजक रूप से केवल प्रोटीन वाले एंजाइम से बंधे होते हैं। कुछ एंजाइमों को गतिविधि की अभिव्यक्ति के लिए कोएंजाइम, धनायन और आयनों की आवश्यकता होती है, और उनमें से कुछ सक्रिय केंद्र से दृढ़ता से बंधे होते हैं, जबकि अन्य को केवल प्रोटीन की आवश्यकता होती है। जीवित शरीर में, एक तथाकथित बहुएंजाइम परिसर भी जाना जाता है जिसमें चयापचय प्रवाह के रूप में जुड़े रासायनिक प्रतिक्रियाओं की एक श्रृंखला प्रतिक्रियाओं के क्रम में स्थानिक रूप से व्यवस्थित कई एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरित होती है, जो एक लंबी श्रृंखला फैटी एसिड है। जैवसंश्लेषण (आंकड़ा) 9 ) और α-keto एसिड डिहाइड्रोजनीकरण प्रतिक्रिया उत्प्रेरित होती है। दूसरी ओर, यह सर्वविदित है कि जब प्रोटीन संश्लेषण पूरा हो जाता है, तो अणु एक निष्क्रिय अणु के रूप में मौजूद होता है, लेकिन अणु का एक हिस्सा आवश्यकतानुसार प्रोटीज-सीमित गिरावट से गुजरता है, जिसके परिणामस्वरूप एंजाइमी गतिविधि की अभिव्यक्ति होती है। प्रोटीज के कई उदाहरण पाए जाते हैं, जैसे कि काइमोट्रिप्सिनोजेन से काइमोट्रिप्सिन का उत्पादन और पेप्सिनोजेन से पेप्सिन का। एंजाइमों के लिए जीवन गतिविधियों का समर्थन करने में नियामक कार्य करना असामान्य नहीं है। चयापचय का प्रतिक्रिया नियंत्रण एक विशिष्ट उदाहरण है, जिसका वर्णन बाद में किया जाएगा। तथाकथित आइसोजाइम के कुछ ज्ञात उदाहरण हैं, जो एक ही कोशिका में दो या दो से अधिक प्रकार के अणुओं के रूप में मौजूद होते हैं, भले ही वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं। जब एक टेट्रामर एंजाइम दो प्रकार के सबयूनिट्स (एच-टाइप और एम-टाइप), जैसे लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज के संयोजन से निर्मित होता है, तो कुल पांच प्रकार के आइसोजाइम उत्पन्न होते हैं (चित्र।) 7 ) हालांकि, उनका वितरण प्रत्येक अंग के लिए आनुवंशिक रूप से निर्धारित होता है, और ऐसा कहा जाता है कि प्रत्येक अंग अपने अद्वितीय चयापचय विनियमन में योगदान देता है।

एंजाइम और जीवन

विभिन्न रासायनिक प्रतिक्रियाएं जो जीवन गतिविधियों का समर्थन करती हैं (पदार्थों का संश्लेषण / अपघटन, परिवहन, उत्सर्जन, विषहरण, ऊर्जा आपूर्ति, आदि) सभी एंजाइमों की भागीदारी के साथ किए जाते हैं। हालांकि, एक टेस्ट ट्यूब या बीकर के अंदर के विपरीत, जीवित जीवों का क्षेत्र बेहद गैर-समान है क्योंकि इसमें विभिन्न अंग, ऊतक और अन्य जटिल संरचनाएं होती हैं। उदाहरण के लिए, भले ही पर्याप्त मात्रा में एंजाइम और सब्सट्रेट मौजूद हों, लेकिन उनके बीच एक अभेद्य झिल्ली या दीवार होने पर कोई प्रतिक्रिया नहीं हो सकती है। जीवित जीवों में एंजाइमों के स्थानीयकरण और स्थानीयकरण का बहुत महत्व है।

लगभग 20 साल पहले ही ऐसी खोज की गई थी जिससे स्पष्ट रूप से पता चलता है कि एंजाइम जीवन को सहारा देने में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। एम्बरगर HEUmbarger और Purdy AB Pardee की टिप्पणियों से पता चला है कि जब कोशिकाओं में आइसोल्यूसीन और ट्रिप्टोफैन जैसे जैविक पदार्थ आवश्यकता से अधिक उत्पन्न होते हैं, तो एक तंत्र जो स्वचालित रूप से उनके जैवसंश्लेषण कार्यों को दबा देता है। आगे की जांच से पता चला कि पदार्थ जैवसंश्लेषण प्रणाली के प्रारंभिक चरण में स्थित एक विशिष्ट एंजाइम की गतिविधि प्रणाली के अंतिम उत्पाद द्वारा प्रतिक्रिया अवरोध के अधीन है। एक विशेष प्रारंभिक उत्पाद के साथ एक विशेष एंजाइम अणु की विशिष्ट बातचीत के कारण, प्रतिक्रिया अवरोध अनिवार्य रूप से एंजाइम संश्लेषण, या दमन के पहले ज्ञात निषेध से अलग है। पर्डी एट अल द्वारा शोध के परिणाम। उदाहरण के लिए, आंकड़ा दस मैं 11 11 एस्पार्टेट कार्बामॉयल ट्रांसफ़ेज़ (ATCase) के मामले में, अंतिम उत्पाद, CTP (साइटिडीन ट्राइफॉस्फेट), ATCase के नियामक सबयूनिट में मौजूद नियंत्रण केंद्र में होता है, जो प्रारंभिक चरण में प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। यह पता चला कि बंधन का तंत्र एंजाइम प्रोटीन के उच्च-क्रम संरचनात्मक परिवर्तनों द्वारा नियंत्रित होता है। जे मोनो, जिन्होंने अभी-अभी ऑपेरॉन सिद्धांत प्रकाशित किया था, इस तरह की घटना में रुचि रखते थे, और इस अर्थ में कि गतिविधि एक पदार्थ द्वारा नियंत्रित होती है जिसकी संरचना सब्सट्रेट से अलग होती है। एलोस्टेरिक प्रभाव मैंने इसे एलोस्टेरिक प्रभाव नाम दिया। यह धीरे-धीरे स्पष्ट हो गया है कि एलोस्टेरिक प्रभाव न केवल चयापचय प्रतिक्रिया को बाधित करने में बल्कि हीमोग्लोबिन के लिए ऑक्सीजन अणुओं को बांधने और झिल्ली प्रोटीन और मांसपेशी प्रोटीन के कार्यों को नियंत्रित करने में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है। इस तरह, यह हाल ही में दृढ़ता से माना गया है कि कई एंजाइम जीवन की गतिविधियों के नियमन में एक प्रमुख भूमिका निभाते हैं, न कि केवल उत्प्रेरक के रूप में। एलोस्टेरिक प्रभाव के अलावा, एक अन्य महत्वपूर्ण विनियमन एंजाइमेटिक प्रोटीन के एंजाइमेटिक संशोधन द्वारा होता है।

दो प्रकार के मांसपेशी ग्लाइकोजन फॉस्फोराइलेज ज्ञात हैं: टाइप बी, जिसमें लगभग 100,000 के आणविक भार के साथ दो सबयूनिट होते हैं, और टाइप ए, जिसमें आणविक भार के साथ चार सबयूनिट होते हैं जो लगभग दो बार होते हैं। हालांकि, बी-टाइप एग्रीगेट ए-टाइप के अनुरूप नहीं है, लेकिन ऑर्थोफॉस्फोरिक एसिड एस्टर बॉन्ड द्वारा प्रत्येक सबयूनिट के विशिष्ट सेरीन अवशेषों से जुड़ा होता है। टाइप बी से टाइप ए में रूपांतरण एक विशिष्ट एंजाइम, फॉस्फोराइलेज किनेज द्वारा उत्प्रेरित होता है, और फॉस्फेट जो सेरीन अवशेषों को बांधता है वह है एटीपी से आपूर्ति की जाती है। टाइप ए से टाइप बी में रूपांतरण भी एंजाइम फॉस्फेट द्वारा उत्प्रेरित होता है। टाइप ए और टाइप बी उनकी गतिविधि की अभिव्यक्ति के लिए आवश्यक एएमपी (एडेनोसिन मोनोफॉस्फेट) की डिग्री में भिन्न होते हैं। टाइप ए में एएमपी के बिना 60% गतिविधि है, जबकि टाइप बी में एएमपी के बिना बहुत कम गतिविधि है। इन गुणों का वास्तव में फॉस्फोराइलेज द्वारा ग्लाइकोलाइटिक चयापचय के नियमन के लिए महत्वपूर्ण निहितार्थ हैं। एंजाइमी संशोधन का एक अन्य विशिष्ट उदाहरण ई. कोलाई ग्लूटामाइन सिंथेटेस का एडिनाइलेशन है। एस्चेरिचिया कोलाई में, ग्लूटामाइन सिंथेटेज़ प्रतिक्रिया विभिन्न जैविक पदार्थों के जैवसंश्लेषण के प्रारंभिक चरण में स्थित है और इन पदार्थों द्वारा प्रतिक्रिया अवरोध के अधीन है। हालांकि, जब एएमपी एक एंजाइम अणु, प्रतिक्रिया संवेदनशीलता और धातु आवश्यकताओं के एक विशिष्ट टायरोसिन अवशेषों के लिए सहसंयोजक रूप से बाध्य है, तो इसे स्टेटमैन ई स्टैडमैन एट अल द्वारा स्पष्ट किया गया था। कि लिंग महत्वपूर्ण रूप से बदलता है।

एंजाइम असामान्यता

मूल अफ़्रीकी और अश्वेत अमेरिकियों में अक्सर जन्मजात रक्ताल्पता होती है। जब इन काले लोगों का रक्त एकत्र किया जाता है और माइक्रोस्कोप के तहत लाल रक्त कोशिकाओं की जांच की जाती है, तो वे समय के साथ सिकल के आकार में विकृत हो जाते हैं, और लाल रक्त कोशिकाएं अंततः हेमोलाइज हो जाती हैं। इस एनीमिक रोगी के एरिथ्रोसाइट्स से हीमोग्लोबिन निकालने और सामान्य हीमोग्लोबिन के साथ तुलना करने के परिणामस्वरूप, एल। पॉलिंग एट अल। पाया गया कि सबयूनिट में β-श्रृंखला ग्लूटामिक एसिड को वेलिन में उत्परिवर्तित किया गया था। .. पॉलिंग ने इसे एक आणविक रोग कहने का फैसला किया, लेकिन तब से, कुछ ऐसे मामले पाए गए हैं जिनमें प्राथमिक संरचना में प्रोटीन जैवसंश्लेषण और उत्परिवर्तन के परिणामस्वरूप उत्प्रेरक कार्य में असामान्यताएं होती हैं। सबसे प्रसिद्ध फेनिलकेटोनुरिया है। यह रोग फेनिलएलनिन हाइड्रॉक्सिलेज की कमी के कारण होता है, जो फेनिलएलनिन को टाइरोसिन में बदल देता है, और यदि नवजात शिशु के समय इसका इलाज नहीं किया जाता है, तो यह भविष्य में कपाल तंत्रिका तंत्र को बड़ा नुकसान पहुंचाएगा। यदि एक शिशु में असामान्यता पाई जाती है, तो आहार से फेनिलएलनिन को हटाने से विकार को रोका जा सकता है। एंजाइम असामान्यताओं के कारण अनिवार्य रूप से जन्मजात नहीं होते हैं, लेकिन विभिन्न संभावित कारण हैं जैसे जैवसंश्लेषण में अधिग्रहित असामान्यताएं और एंजाइमों की अपघटन दर, और एंजाइम अणुओं के भौतिक गुणों और संरचनाओं में परिवर्तन। ..
चयापचय की जन्मजात त्रुटियां

एंजाइमों का उपयोग और अनुप्रयोग

अब तक वर्णित एंजाइमों की विभिन्न विशेषताओं का उपयोग करके उच्च शुद्धता के साथ खाद्य पदार्थों, फार्मास्यूटिकल्स, कीटनाशकों, औद्योगिक पदार्थों आदि का कुशलतापूर्वक उत्पादन करने के लिए व्यापक प्रयास किए गए हैं, और कुछ को पहले ही व्यावहारिक उपयोग में लाया जा चुका है। नहीं। दूसरी ओर, ऐसे कई मामले हैं जिनमें प्रोटीज के प्रशासन द्वारा एम्पाइमा के उपचार सहित चिकित्सा उपचार में सीधे एंजाइम का उपयोग किया जाता है, और कई परिणाम प्राप्त हुए हैं। विशेष रूप से, हाल के स्थिरीकरण विधियों का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। इन्हें टेबल करें 3 मैं चार मैंने इसे संक्षेप में प्रस्तुत किया।
एंजाइम उद्योग
मसानोबु तोकुशीगे

स्रोत World Encyclopedia
प्रोटीन के लिए एक सामान्य शब्द जो कोशिकाओं द्वारा उत्पादित होते हैं और विवो में होने वाली रासायनिक प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। मोनोमेरिक एंजाइम होते हैं जिनमें एक एकल पॉलीपेप्टाइड चेन और ओलिगोमेरिक एंजाइम होते हैं जो एकाधिक सब्यूनिट्स के योग के रूप में मौजूद होते हैं। आणविक भार 9 000 से 1 मिलियन है। एंजाइम पर अणु के एक हिस्से में एक सक्रिय साइट होती है, और सब्सट्रेट को प्रतिक्रिया देने के लिए इस साइट पर एंजाइम से बांधता है और एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर बनाने के बाद प्रतिक्रिया करता है। एंजाइम की विशिष्टता का मतलब है एक विस्तृत एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर का गठन, और इसे उत्पन्न करने के लिए, सक्रिय साइट की परिधि उचित आयन विघटन स्थिति (एंजाइम का इष्टतम पीएच) में होना चाहिए। यदि सक्रिय साइट की तृतीयक संरचना उच्च तापमान या अवरोधक द्वारा टूट जाती है, तो एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर का गठन नहीं किया जा सकता है और एंजाइम की गतिविधि खो जाती है। एंजाइमों द्वारा उत्प्रेरक प्रतिक्रिया आम तौर पर उलटा होता है और अपघटन और संश्लेषण दोनों के लिए काम करता है, लेकिन उनमें से एक वास्तविक जीवित जीवों में अक्सर मजबूत होता है। कुछ एंजाइमों को सक्रिय साइट में प्रोटीन के अलावा कम आणविक संरचना (कृत्रिम समूह) की आवश्यकता होती है, और डीहाइड्रोजनेज और जैसे, कम आणविक पृथक्करण ( कोएनजाइम ) की आवश्यकता होती है एंजाइम के प्रोटीन हिस्से को एपोनिज़्म कहा जाता है)। अन्य एंजाइमों को धातु आयनों और अन्य की आवश्यकता होती है।
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स्रोत Encyclopedia Mypedia